通过后期促成复合体/循环体（APC/C）对细胞周期调节蛋白的泛素化控制姐妹染色单体隔离，细胞因子和细胞周期的G1相的建立。APC/C是一种异常大的多聚体cullin ring连接酶。它的活性严格取决于调节共激活因子亚基，这些亚基促进了APC/c-底物相互作用并刺激其催化反应。由于许多APC/C亚基及其在组装中的组织的结构尚不清楚，因此这些过程的分子基础知之甚少。在这里，从7.4Å分辨率的人类APC/C型激活剂 - 基底复合物的冷冻电子显微镜重建中，我们确定了该复合物的完整二级结构结构。有了这些信息，我们确定了结构未表征亚基的蛋白质折叠，以及1.2 MDA组装中所有20个APC/C亚基的确定位置。与APC/C的比较表明，共激活因子促进了相对于共激活因子和APC10的Degron识别模块的位移，涉及Cullin-Ring催化亚基的位移。这种过渡伴随着Cullin-Ring亚基的灵活性提高，并增强对UBCH10-泛素的亲和力，这可能导致共激活剂介导的APC/C/C E3连接酶活性的刺激。
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