光催化分析（使用光用于扩大酶的反应性），最近出现了一种有力的策略，是开发自然新手的化学物质。这些系统在长期以来一直避免了小分子催化剂1的不对称自由基反应中显示了潜力。到目前为止，不自然的光催化反应仅限于总还原和氧化还原的过程2,3,4,5,6,7,8,9。在这里，我们报告有机体试剂和氨基酸之间的光催化不对称的SP3 – SP3氧化交叉偶联。该反应需要合作使用工程的吡ido虫生物催化剂，光毒蛋白催化剂和氧化剂。We repurpose a family of pyridoxal-5′-phosphate-dependent enzymes, threonine aldolases10,11,12, for the α-C–H functionalization of glycine and α-branched amino acid substrates by a radical mechanism, giving rise to a range of α-tri- and tetrasubstituted non-canonical amino acids 13,14,15 possessing up to two连续的立体中心。吡ido虫自由基酶的定向演化允许将二苯甲基，烯丙基和烷基烷基龙试剂（包括苯甲基，烯丙基和烷基硼龙试剂）以对映体和非映射控制的方式偶联。合作的光毒素 - 吡啶还源生物催化为SP3 – SP3氧化耦合16提供了一个平台，允许立体选择性，分子间的自由基转化，这些转化是化学或生物学未知的。
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