降低二氮（N2）降低的低还原电位（N2）基于金属的氮固定催化剂容易受到二恶英（O2）1,2,3的不可逆转损害的影响。这种O2敏感性代表了酶氮化酶的主要难题，因为很大一部分固氮生物要么是强大的氧化铝，要么与O2呼吸的生物密切相关，以支持催化N2降低的高能量需求。为了抵抗O2对氮酶的损害，重18zotrophs使用O2清除剂，开发分室化或保持高呼吸速率以最大程度地减少细胞内O2浓度4,5,6,7,8。最后一条损伤控制由“构象保护”机制提供，其中[2FE：2S]铁氧还蛋白 - 家庭蛋白称为FESII（参考文献10）在O2应力下激活，以形成与硝基激素酶成分蛋白蛋白11,12的O2抗性复合物。尽管以前的见解，但尚不清楚氮基构象保护的分子基础和FESII激活的机制。在这里，我们报告了通过冷冻电子显微镜的氮杂杆菌Vinelandii fesii – initrogenase络合物的结构表征。我们的研究揭示了由两种钼 - 铁蛋白（MOFEPS），两个铁蛋白（FEP）和一个FESII同二聚体组成的核心复合物，它们聚集成延长的细丝。在这种三蛋白复合物中，Fesii介导了与MOFEP和FEP的广泛相互作用网络，以将其铁硫簇定位在催化性不活跃但受O2保护状态下。溶液研究证实了FESII-硝基激酶复合物的结构，这进一步表明FESII的激活涉及氧化诱导的构象变化。
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