植物双亲和力硝酸盐转运蛋白NRT1.1的晶体结构_科技快讯

　　硝酸盐是植物生长的主要养分，但土壤中的水平可能会被数个数量级波动。先前的研究已将拟南芥NRT1.1鉴定为一种双亲和力的硝酸盐转运蛋白，可以在广泛的浓度上吸收硝酸盐。NRT1.1的作用方式通过关键残基THR 101的磷酸化控制；但是，这种翻译后修改如何在两个亲和力状态之间切换转运蛋白尚不清楚。在这里，我们报告了未磷酸化的NRT1.1的晶体结构，该结构揭示了朝内构象中意外的同型二聚体。在这种低亲和力的状态下，将THR 101磷酸化位点嵌入紧邻二聚体界面的口袋中，将转运蛋白的磷酸化状态与其寡聚状态联系起来。使用基于细胞的荧光共振能量转移测定法，我们表明功能性NRT1.1在细胞膜中二聚体，THR 101的磷酸化突变通过结构脱钩二聚体将蛋白质转化为单相高亲和力转运蛋白。与底物传输隧道的分析一起，我们的结果建立了一个磷酸化控制的二聚化开关，该开关允许NRT1.1使用两种不同的亲和力模式吸收硝酸盐。

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