设计理想蛋白质结构的原理_国际

　　与随机杂聚合物不同，天然蛋白质变成独特的有序结构。了解它们在氨基酸序列中的编码如何使能量不佳的非理想特征（例如，扭结的α-螺旋，膨胀的β链，紧张的环和埋藏的极性群体）复杂化 - 蛋白质是在生物学功能或中性漂移中的进化选择中从蛋白质中产生的。在这里，我们描述了一种通过完全一致的局部和非本地相互作用稳定的理想蛋白质结构的方法。该方法基于一组将二级结构模式与蛋白质三级基序相关的规则，这使得漏斗形蛋白质折叠能量景观的设计成为可能，导致进入目标折叠状态。在这些规则的指导下，我们设计的序列被预测会折叠成由α-螺旋，β链和最小环组成的理想蛋白质结构。发现五个不同拓扑的设计是单体且非常稳定的，并且在与计算模型几乎相同的解决方案中采用结构。这些结果阐明了天然蛋白质的折叠漏斗是如何产生的，并为新一代的功能蛋白提供了无自然进化的基础。

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