没有使用统计方法来预先确定样本量。实验不是随机的，研究人员在实验和结果评估过程中并未对分配视而不见。

　　人ACE2的SARS-COV-2 RBD和N末端肽酶结构域使用BAC-TO-BAC杆状病毒系统（Invitrogen）表示。SARS-COV-2 RBD（残基Arg319 – Phe541）具有N末端GP67信号肽进行分泌，而C末端为6×他的纯化标签被插入PfastBac-Dual Vector（Invitrogen）。将构建体转化为细菌DH10BAC竞争细胞，然后使用Cellfectin II试剂（Invitrogen）将提取的BACMID转染到SF9细胞中。收集了低映射病毒，然后扩增以产生高镇病毒量，这些病毒被用来以每毫升2×106细胞的密度感染HI5细胞。感染后60小时收集含有分泌的SARS-COV-2 RBD的细胞培养物的上清液，浓缩并将缓冲液交换为HBS（10 mM HEPES，pH 7.2，150 mm NaCl）。SARS-COV-2 RBD由Ni-NTA树脂（GE Healthcare）捕获，并在HBS缓冲液中用500 mM咪唑洗脱。然后，使用用HBS缓冲液进行了预先校准的SuperDex 200列（GE Healthcare），通过凝胶过滤色谱法纯化SARS-COV-2 RBD。收集了含有SARS-COV-2 RBD的分数。

　　人ACE2的N末端肽酶结构域（残基Ser19 – Asp615）用与SARS-COV-2 RBD使用的基本相同方案表示并纯化。为了纯化SARS-COV-2 RBD-ACE2复合物，将ACE2与SARS-COV-2 RBD在HBS缓冲液中的冰上孵育1小时，然后对混合物进行凝胶过滤色谱法。将含有复合物的馏分汇总并浓缩至13 mg ml -1。

　　晶体在室温下成功生长，在坐式滴落中，在含有100毫米ME，pH 6.5、10％PEG 5000 mMe和12％1-丙醇的井上生长。通过将200 nL的SARS-COV-2 RBD – ACE2复合物与20 mM Tris pH 7.5，150 mm NaCl与200 NL井溶液混合在一起来制成。收集晶体，在100 mM ME，pH 6.5、10％PEG 5000 mMe，12％1-丙醇和20％甘油中短暂浸泡，随后在液氮中闪烁。在上海同步加速器研究设施的BL17U1梁线上收集衍射数据，在100 K和1.07180Å的波长下收集衍射数据。使用Aquarium Pipeline24对衍射数据进行自动处理，并在扩展数据表1中列出了数据处理统计数据。

　　使用CCP4 Suite25中用相位器的分子替代方法确定结构。所使用的搜索模型包括ACE2细胞外域和SARS-COV RBD（PDB代码2AJF）。通过ARP/WARP26对原子进行更新和完善，通过更新和细化来改进密度图。随后的模型构建和改进分别使用Coot和Phenix进行27,28。最终的Ramachandran统计数据：最终结构允许96.44％，允许3.56％和0.00％的异常值。结构改进统计数据在扩展数据表1中列出。所有结构图均使用Pymol29生成。

　　使用BIACORE T200（GE Healthcare）和一个由10 mM HEPES pH 7.2，150 mm NaCl和0.05％的Tween-20组成的ACE2在CM5传感器（GE Healthcare）上固定在约500个响应单元中。SARS-COV RBD和SARS-COV-2 RBD的连续稀释液以62.5至1.9 nm的浓度流过。使用BIACORE评估软件（GE Healthcare）将所得数据拟合到1：1结合模型。

　　有关研究设计的更多信息可在与本文有关的自然研究报告摘要中获得。