肌动蛋白丝的机制被造型切断和伸长_科学

　　人类表达了15种在基于肌动蛋白的过程中起关键作用的造型，包括细胞因子，细胞运动和机械转导1,2。然而，缺乏与肌动蛋白丝（F-肌动蛋白）结合的结构是理解形成功能的主要障碍。尽管造型以其成核和拉长F-Actin3,4,5,6,7的能力而闻名，但一些formins可以额外进行解聚，切割或束F-肌动蛋白。两种哺乳动物formins，倒数2（INF2）和diaphanous 1（DIA1，由Diaph1编码），示例了这种多样性。INF2显示出有效的断开活动，但弱延长了8,9,10,11，而DIA1具有有效的伸长活性，但没有SEVER4,8。使用冷冻电子显微镜（Cryo-EM），我们显示了INF2的五个结构状态，而DIA1的两个结构状态结合到F-肌动蛋白的中间和刺端端。INF2和DIA1与这些站点的结合不同，与它们不同的活动一致。INF2的formin-hologology 2和Wiskott-Aldrich综合征蛋白质 - 同源物2（分别为FH2和WH2）定位为切断F-肌动蛋白，而DIA1似乎不适合切断。这些结构还表明了如何将profilin-actin传递到快速生长的刺端，以及如何将传入的单体转变为F-肌动蛋白构象和叶片蛋白的释放。结合在一起，此处介绍的七个结构提供了逐步可视化F-肌动蛋白逐形和伸长的机理。

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肌动蛋白丝的机制被造型切断和伸长

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